植物質膜下的微管跟蹤系統一直是圣路易斯華盛頓大學一個生物學實驗室的特殊審查來源。 Dixit實驗室在2018年發表的一項研究中發現了分子制動器，可控制擬南芥脆弱纖維1（FRA1）運動蛋白，但在持續的研究中卻未發現FRA1通過纖維素合酶-微管解偶聯（CMU）蛋白將其束縛在適當的位置。這項新研究于6月2日發表在《植物細胞》上。
“如果缺少FRA1蛋白，微管徑就會變得松散并與質膜分離，”藝術與科學生物學副教授，植物和微生物生物科學研究生課程的共同負責人Ram Dixit說，“有序的高速公路系統和導航方式。”
在尋找與FRA1運動蛋白的尾部（或貨物結合）區域相互作用的貨物蛋白時，研究人員發現CMU直接與FRA1的該區域相互作用。已知CMU與微管軌道結合并引導跨膜纖維素合酶復合物的運動，而跨膜纖維素合酶復合物產生一種主要的細胞壁成分纖維素。在不存在CMU的情況下，運動性纖維素合成酶復合物會導致通常筆直的微管軌道彎曲和起伏，從而破壞細胞壁的結構。
該團隊發現與FRA1的相互作用通過防止CMU蛋白降解并維持其在微管軌道上的存在來調節CMU蛋白的水平，從而影響了軌道的位置穩定性。研究人員發現，FRA1尾部區域的磷酸化抑制了它與CMU的相互作用，這為植物細胞控制CMU的水平從而跟蹤穩定性提供了一種途徑。
研究人員進行了遺傳實驗，證明了這種相互作用對擬南芥植物的繁殖和生長的重要性。迪克西特（Dixit）是該研究的資深作者，與合著者安妮迪亞·甘古利（Anindya Ganguly），朱傳美和陳維祖一起。
Ganguly解釋說：“我們發現CMU1和CMU2具有不同的功能，其中CMU1是幼苗生長的主要因素，而CMU2對成年植物花序莖的生長很重要。”
在Dixit實驗室對這種運輸系統的持續審查中，研究人員有興趣了解CMU1和CMU2是否影響FRA1與貨物的結合能力以及它們是否競爭與FRA1的結合。
迪克西特說：“我們的工作顛覆了微管相關蛋白調節運動蛋白活性的范例。”在細胞中，許多不同的蛋白質散布著微管徑跡。其中一些吸收運動蛋白以促進運輸，而另一些則成為阻礙運輸的障礙。盡管CMU直接與微管結合，但研究人員發現它們的缺失不會改變FRA1的豐度或轉運活性。取而代之的是，FRA1電機控制周圍有多少CMU結合并穩定微管。
迪克西特說：“有時候，徘徊的道路不是一件好事，我們的工作揭示了運動蛋白如何幫助保持其自身的正常運轉。”
